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首页 > 拜谱生物 > 干货分享 > Nature Plants(IF=15.8)| SUMO突显核胆固醇组新的办法确立!创建最顶配SUMO化核胆固醇组数剧库!

Nature Plants(IF=15.8)| SUMO修饰蛋白质组新方法提出!构建全新SUMO化蛋白质组数据库!

发布时间:2024-09-25
SUMO化体现就是种重要的的译为后体现,SUMO分子式按照在E1碱化酶、E2切合酶和E3对接酶的进入下共价切合才是物淀粉酶赖氨酸残基上,在掌握植被产生、各种营养成分摄入移动信号电荷转移和胁迫响应中起突出要的效果。SUMO化淀粉酶和SUMO体现时中涉及到酶的缺乏总会会导致植被产生无效几乎枯死,这是因为SUMO化体现在调理植被产生发育成熟时中起着本质效果。因日前在植被中被检测出的SUMO化淀粉酶使用量较少,但会SUMO 化在植被中的丰度较低且日常动态化较高,对此检测SUMO化淀粉酶和 SUMO化位点是很更具挑战自我性的。

2024年9月18日,南方科技大学的王鹏程教学(拜谱菌物合作共赢科学合理家)及其研究团队在Nature Plants上发表了题为“Highly sensitive site-specific SUMOylation proteomics in Arabidopsis”的研究论文。该论文通过向拟南芥sumo1 sumo2突变体中插入赖氨酸缺失的SUMO1基因(K0-SUMO1),以形成一堆种几步赖氨酸不全SUMO聚集步骤,实现了奔驰e敞篷的仿真植物SUMO化球膳食纤维组统计资料库,为进一步探索SUMO化如何调节蛋白质功能提供了宝贵资源。

日文题型:Highly sensitive site-specific SUMOylation proteomics in Arabidopsis

中文版之类:拟南芥中高度敏感的位点特异性SUMO化蛋白质组学

撤稿论文期刊:Nature Plants

影响力因素:15.8

论述方法

图1调查想法图

科学研究结杲

01、拟南芥K0-SUMO1球氨基酸酚类化合物析

先前的研究表明sumo1-1、sumo2-1双突变体是没有办法正常发育的,因此作者先将K0-SUMO1基因片段导入sumo1-1、sumo2-1双突变体中,发现植物生长基本正常,并且通过Western Blot实验观察到K0-SUMO1植物中的蛋白可能具有功能性。因此,诗人进十步凭借SEO优化的第二步亲和聚集技巧确定质谱研究,共鉴定到2000+个独特的SUMO化位点、1300个SUMO化蛋白,其中拟南芥SUMO化位点的位置更加多样化,会发生在不同的基序上,与其他真核生物不同。SUMO化蛋白质组的GO功能分析发现检测到的蛋白质主要在不同的核过程发挥作用,包括基因沉默、基因调控以及DNA修饰和修复。

图2 SUMO化突显球脂肪酸组(图源:Sang T et al., Nat Plants, 2024)

02、SUMO化修饰语蛋清和位点的查证

是为了核验自身的SUMO1蛋白质,本研究通过原核表达系统获得重组SUMO化蛋白,并通过了身体之外实验所。作者随机选择了九个候选蛋白,通过免疫印迹法发现在SUMO1蛋白存在的情况下,这些候选蛋白都可以发生SUMO化。随后使用野生型和位点突变的重组SUMO1蛋白进行了体外SUMO化实验,以查证SUMO化淡化位点,实验结果表明多个鉴定到的底物位点在体外仍可以发生SUMO化修饰。综上所述,SUMO化位点的定点突变和体外SUMO化实验进一步验证了组学方法鉴定结果的准确性。

图3 SUMO化淀粉酶和位点的离体印证(图源:Sang T et al., Nat Plants, 2024)

03、热开启淀粉酶质组的酶联免疫法非常

前面的实验结果发现在高温胁迫的拟南芥幼苗中鉴定出了1300个SUMO化蛋白。为了进一步评估SUMO化修饰如何调节蛋白质功能,本研究通过TMT蛋清质组学比较了热应激前后潜在SUMO化蛋白丰度变化。结果发现在30分钟热应激后,有1,666个和429个蛋白质分别显示出明显上调和下调。在SUMO化的底物中,共鉴定出435个蛋白质,其中有128个蛋白质上调,16个蛋白质下调。因此,这些结果表明SUMO化修饰可能与目标蛋白质的稳定性增加相关。

图4 因为TMT的化学发光法核营养物质组学(图源:Sang T et al., Nat Plants, 2024)

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本研究从球胆固醇组的分析角度提供了关于SUMO化作用的生物学功能和位点特异性的信息。通过将赖氨酸缺失突变体SOMO1(K0-SUMO1)引入转基因拟南芥,以实现的快速度更好的SUMO化血清纯化和质谱检查测量最简单的方法。这种方法从热处理的KO-SUMO1幼苗的1300个SUMO1蛋白中鉴定出超过2200个SUMO1化位点,并通过体外实验验证了方法的准确性,显著地加深了我们对植物SUMO1的理解。热闪避血清化学发光法相对较表明SUMO化修饰增强了SUMO1受体的稳定性。总之,本研究为SUMO化修饰的检测提供了新的方法,为探索SUMO化蛋白功能奠定了重要基础。拜谱生物作为一家国内领先的多组学服务公司,可提供蛋白组、修饰组、代谢组、转录组、时空组等组学产品,SUMO化突显核核蛋白质含量组用作我公司独特的突显软件,选择高品质的聚集系统、尖端科学的Astral检测设备可保持SUMO化核核蛋白和位点的高品质排除。此外,王鹏程教受用作拜谱专家教授团队员,在类产品创新历程中为我公司展示 专业性意见和建议和评价表,以更好的产品回馈大家,欢迎大家咨询!

参考价值文献综述:Sang T, Xu Y, Qin G, et al. Highly sensitive site-specific SUMOylation proteomics in Arabidopsis. Nat Plants. 2024;10(9):1330-1342. doi: 10.1038/s41477-024-01783-z.

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